水合作用的蛋白质
当干燥的蛋白质高的暴露在空气中水内容,他们迅速绑定水最大数量,不同的不同的蛋白质;通常它是10到20%的蛋白质的重量。蛋白质的亲水性基团主要是带正电的团体的侧链赖氨酸精氨酸和天门冬氨酸和带负电荷的组谷氨酸。水合作用(即。,the binding of water) may also occur at the hydroxyl (―OH) groups of serine and苏氨酸或在酰胺(-CONH2天冬酰胺,谷氨酰胺)组。
绑定的水分子带电或极地(部分指控)组是由水分子的偶极结构;也就是说,两个带正电的氢原子形成一个角度105°,带负电氧气原子在顶点。正电荷的中心位于两个氢原子之间;氧原子的负电荷的中心在角的顶点。偶极水的负极分子与带正电的组织;阳极带负电的离子结合。水分子的负极也结合羟基和氨基的蛋白质组。
水的水化是至关重要的蛋白质晶体结构;当他们完全脱水,晶体结构分解。这个过程是伴随着一些蛋白质变性和损失的生物学功能。
在水溶液、蛋白质结合的水分子很坚定;其他人则非常松散或岛屿循环之间的水分子的折叠形式肽链。因为水分子等被认为是面向一个岛屿冰水晶水,水在蛋白质的岛屿被称为冰山。水分子也可能形成羰基和亚氨基的团体之间的桥梁相邻肽链,导致结构折叠片的类似,但与一个水分子的氢键的位置配置。蛋白质分子的水合程度水解决方案是很重要的,因为使用的一些方法来确定分子量蛋白质的水合蛋白质的分子量。水量的球状蛋白质绑定到一克解决方案从0.2到0.5克不等。更大数量的水之间的机械固定细长的纤维状蛋白质的肽链;例如,一克明胶可以固定在室温25至30克的水。
水合作用的水溶性蛋白质是必要的。如果水的水合蛋白质溶解在水减少的盐如硫酸铵、蛋白质不再是可溶性和咸,或沉淀。盐析过程是可逆的,因为不是变性的蛋白质(即。,irreversibly converted to an insoluble material) by the addition of such salts as氯化钠,钠硫酸或硫酸铵。一些球蛋白,称为优球蛋白,是无盐不溶于水;他们的不溶性归因于表面极性基团的相互作用共同相邻分子,这一过程会导致大的形成聚合的分子。添加少量的盐使优球蛋白溶解。这一过程,称为盐,结果从一个结合阴离子(带负电荷的离子)和阳离子(带正电荷的离子)带正、负电荷的盐和优球蛋白的侧链。结合防止优球蛋白分子的聚合,防止盐的形成它们之间的桥梁。增加更多的钠盐或硫酸铵使优球蛋白又来沉淀。
电化学的蛋白质
因为α-amino组和α-carboxyl组的氨基酸在蛋白质分子转化成肽债券,只有一个(在α-amino组N终点站)和一个α-carboxyl组(C终点站)在给定的蛋白质分子。蛋白质的电化学特性影响很小的两组。然而,重要的是大量的带正电的铵组(nh3+赖氨酸和精氨酸)和带负电荷的羧基组(首席运营官−)天冬氨酸和谷氨酸。在大多数蛋白质,带正、负电荷的数量组从10到20每100个氨基酸。
电测量的滴定法
当测量的盐酸被添加到解决方案的蛋白质在盐的水,pH值降低氢的数量成比例吗离子直到大约4。进一步增加酸导致更少的pH值下降,因为蛋白质作为一个缓冲区的pH值3 - 4所示。反应发生在这个pH值范围是羧基的质子化作用group-i.e。,首席运营官的转换−羧基。电化学滴定法的等电点的蛋白质钾氢氧化导致pH值和疲软的增长非常缓慢的缓冲作用的蛋白质在pH值7;非常强劲的缓冲行动发生在pH值范围从9到10。在pH值7缓冲动作,这是造成的损失质子(带正电的氢)imidazolium组(即。一个环境,在侧链)的环形结构组氨酸很弱,因为组氨酸蛋白含量通常很低。更强的缓冲行动pH值从9到10的损失是由于羟基的质子酪氨酸和铵赖氨酸组。最后,从胍盐组(即质子丢失。,the nitrogen-containing terminal portion of the arginine side chains) of arginine at pH 12. Electrometric titrations of proteins yield similar curves. Electrometric titration makes possible the determination of the approximate number of carboxyl groups, ammonium groups, histidines, and tyrosines per molecule of protein.