氨基酸的理化性质

蛋白质的物理化学性质是由类似的其中氨基酸的性质。

的α碳原子除甘氨酸外，所有氨基酸都是不对称的;这意味着四种不同的化学实体(原子或原子团)附着在它上面。因此，除了甘氨酸之外，每种氨基酸都可以以两种不同的空间或几何排列方式存在(即，同分异构体)，它们是类似于右手和左手的镜像。

这些异构体表现出的性质光学旋转。旋光是偏振光平面的旋转，它是由光波在一个平面或方向上振动组成的。使偏振面旋转的物质的溶液称为旋光性溶液，旋光度称为旋光性溶液旋光性的解决方案．光的旋转方向通常被设计为正，或d，表示右旋(向右)，或表示负，或l，表示左旋。有些氨基酸是右旋的，有些是左旋的。除了一些小的蛋白质(多肽)发生在细菌，蛋白质中的氨基酸是l -氨基酸。

在细菌中,d-丙氨酸和其他的d-氨基酸已被发现是格兰霉素和杆菌肽的组成部分。这些缩氨酸有毒对其他细菌和用于医学作为抗生素．的d-丙氨酸也在细菌膜的一些多肽中被发现。

与大多数有机酸和胺相反，氨基酸不溶于有机溶剂。在水溶液中，它们是偶极离子(两性离子或杂化离子)，与强离子反应酸或基地在某种程度上，使带负电或带正电的两端分别中和。由于它们与强酸和强碱发生反应，氨基酸起缓冲稳定剂的作用氢离子(H⁺)或氢氧根离子(哦⁻)浓度。事实上，甘氨酸经常被用作一种缓冲pH值范围为1至3(酸性溶液)和9至12(碱性溶液)。在酸性溶液中，甘氨酸带正电荷，因此迁移到阴极(在溶液中有端子的直流电路的负极)。然而，它的电荷是负的，在碱性溶液中，它迁移到阳极(正极)。在pH值6.1时甘氨酸不迁移，因为每个分子有一个正电荷和一个负电荷。pH值氨基酸在电场中不迁移的点称为等电点。大多数单氨基酸(即只有一个氨基的氨基酸)具有与甘氨酸相似的等电点。天冬氨酸和谷氨酸的等电点接近pH值3，而谷氨酸和天冬氨酸的等电点接近pH值3组氨酸，赖氨酸，精氨酸的pH值分别为7.6、9.7和10.8。

蛋白质分子中的氨基酸序列

由于每个蛋白质分子都由一长串氨基酸残基组成，相互之间由氨基酸残基相连肽所有肽键的水解裂解是定量测定氨基酸残基的先决条件。水解最常用的方法是用浓缩的蛋白质煮沸盐酸．氨基酸的定量测定是建立在发现氨基酸可以被分离的基础上的色谱法在滤纸上喷茚三酮使其可见。蛋白质水解物的氨基酸通过吸附剂柱相互分离，吸附剂柱吸附不同氨基酸亲和力在用缓冲溶液清洗色谱柱时，按一定的顺序释放它们。每种氨基酸的含量可以通过与茚三酮的显色反应强度来确定。

为了获得蛋白质中氨基酸残基序列的信息，蛋白质被逐步降解，每一步分离一个氨基酸。这是通过耦合自由α-氨基(-NH₂)的n端氨基酸与异硫氰酸苯酯;随后的温和水解不会影响肽键。这个过程叫做Edman退化，可重复应用;因此，它揭示了肽链中氨基酸的序列。

在每一步中不可避免的小损失，使得不可能确定超过30 - 50个氨基酸的序列。由于这个原因，蛋白质通常首先通过暴露于水水解酶胰蛋白酶,它克利夫斯只有赖氨酸和精氨酸的羧基形成肽键。埃德曼的退化然后应用于由胰蛋白酶作用产生的少量肽。进一步的信息可以通过用另一种酶水解蛋白质的另一部分来获得，例如用凝乳蛋白酶，它主要分裂由氨基酸酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸形成的肽键。将两种或两种以上不同的蛋白质水解酶(蛋白质降解酶)的结果结合起来，是由英国生物化学家首次应用的弗雷德里克·桑格，使他能够阐明的氨基酸序列胰岛素．许多其他蛋白质的氨基酸序列随后以同样的方式测定。

一级结构

分析而且合成这些程序只揭示了蛋白质的初级结构，即肽链的氨基酸序列。他们没有透露有关构象(在空间上的排列)的肽链，即肽链是作为一个长直线或不规则盘绕和折叠成一个球。的配置蛋白质的构象是由侧链上极性或非极性基团的相互吸引或排斥决定的(R基)的氨基酸。前者的侧链上有正电荷或负电荷;后者排斥水而是相互吸引。含有100到200个氨基酸的肽链的某些部分可以形成一个环或螺旋;其他的可能是直的或形成不规则的线圈。

条款二次，三级,四级结构常用于蛋白质的肽链结构。一个命名法国际生物化学联盟(IUB)委员会将这些术语定义如下:蛋白质的一级结构是由其氨基酸序列决定的，而不考虑肽链在空间上的排列方式。二级结构由主肽链的空间排列决定，而不考虑侧链或主链的其他片段的构象。三级结构由侧链和其他链共同决定相邻主链的片段，不考虑相邻的肽链。最后，这个术语四级结构用于大蛋白质中相同或不同亚基的排列，其中每个亚基是一个单独的肽链。