蛋白质变性

当一个解决方案蛋白质被煮沸后，蛋白质经常变得不溶。，它就变性了，即使溶液冷却也不溶解。蛋白的蛋白质受热变性——比如煮鸡蛋——是不可逆变性的一个例子。变性蛋白质具有与原始或原生蛋白质相同的初级结构。然而，带电基团之间的弱力和非极性基团之间相互吸引的弱力在高温下被破坏;结果，蛋白质的三级结构丢失了。在某些情况下，蛋白质的原始结构可以再生;这个过程被称为再生。

变性可以通过多种方式引起。蛋白质通过碱性或碱性处理而变性酸，氧化剂或还原剂，以及某些有机溶剂．在变性剂中有趣的是那些影响二级和三级结构而不影响一级结构的变性剂。最常用于此目的的药剂是尿素还有氯化胍。这些分子，因为它们的高亲和力为肽键，破坏了氢键和正负侧链之间的盐桥，从而取消了肽链的三级结构。当变性剂从蛋白质溶液中去除时，天然蛋白质在许多情况下会重新形成。变性也可以通过减少半胱氨酸的二硫键来实现。，二硫键(- s - s -)转化为两个巯基(- sh)。当然，这会导致两种半胱氨酸的形成。暴露在空气中的半胱氨酸的再氧化有时会再生天然蛋白质。然而，在其他情况下，错误的半胱氨酸相互结合，导致不同的蛋白质。最后，变性也可以通过将蛋白质暴露在有机环境中来完成溶剂如乙醇或丙酮．人们相信有机溶剂干扰非极性基团的相互吸引。

然而，一些较小的蛋白质非常稳定，甚至耐热;例如，核糖核酸酶溶液可以短时间暴露在90°C(194°F)的温度下而不发生显著变性。变性并不涉及蛋白质分子的相同变化。然而，变性蛋白质的一个共同特性是生物活性的丧失。或酶的作用激素．

虽然变性一直被认为是一种全或无反应，但现在认为在天然蛋白和变性蛋白之间存在许多中间状态。然而，在某些情况下，关键键的断裂可能会导致键的完全断裂构象天然蛋白质。

虽然许多天然蛋白质对这种作用有抗性酶胰蛋白酶，它能分解蛋白质消化，它们变性后被同一种酶水解。可以被胰蛋白酶分裂的肽键在天然蛋白质中是不可接近的，但在变性过程中可以接近。类似地，变性蛋白质使酪氨酸产生更强烈的显色反应，组氨酸与精氨酸相比，同样的蛋白质在原生状态下。变性蛋白反应基团的可及性增加由于肽链的展开。

如果变性可以很容易地实现，如果变性很难实现，那么球状蛋白的天然构象在生物体中是如何通过加入球状蛋白而逐步产生的呢氨基酸一次?实验生物合成蛋白质中含有放射性的氨基酸碳或重氢揭示了蛋白质分子逐步地从N端至C端;在每一步中加入一个氨基酸残基。生长中的肽链一旦含有6或7个氨基酸残基，侧链就会相互作用，从而引起偏差从直链或β链配置．根据侧链的性质，这可能导致形成α-螺旋或由氢键或二硫键桥封闭的环。当肽链达到50个或更多氨基酸残基的长度时，最终构象可能被冻结。