酶的作用机制

一个酶吸引底物到其活性部位，催化化学反应通过它，产物形成，然后允许产物解离(从酶表面分离)。酶与其底物形成的结合称为酶-底物复合物。当涉及两种底物和一种酶时，该复合物称为三元复合物;一种底物和一种酶称为酶二进制复杂。基材被静电和疏水力吸引到活性位点，这被称为非共价键，因为它们是物理吸引力而不是化学键．

例如，假设有两个基底(年代₁而且年代₂)在第1步与酶的活性位点结合并反应生成产物(P₁而且P₂)在第2步。产物在第3步从酶表面解离，释放酶。酶，不受反应的影响，能够以这种方式与额外的底物分子反应，每秒多次生成产物。实际发生化学转化的步骤是非常有趣的，尽管对此了解很多，但还没有完全理解。一般来说，有两种类型的酶机制，一种是形成所谓的共价中间物，另一种是没有形成共价中间物。

共价中间体，即。，在底物和酶之间有化学键的中间体，一个底物，B- - - - - -X例如，他会与群体做出反应N在酶的表面形成酶-B中间复合．然后中间化合物与第二种底物反应，Y，形成产物B- - - - - -Y而且X．

许多酶通过这种机制催化反应。乙酰胆碱酯酶用作下面描述的序列中的一个特定示例。两种基材(年代₁而且年代₂)为乙酰胆碱酯酶(即B- - - - - -X),水（Y)．乙酰胆碱(B- - - - - -X)与酶表面结合，乙酰基部分(B)的乙酰胆碱和基团N(部分氨基酸丝氨酸)在酶表面。这种键被称为酰基-丝氨酸键，其形成的产物是胆碱(X)和酶-B中间化合物(乙酰-酶复合物)。水分子（Y)然后与酰基-丝氨酸键反应生成第二种产物，醋酸（B- - - - - -Y)，与酶分离。乙酰胆碱酯酶被再生，再次能够与另一个乙酰胆碱分子反应。这种涉及在酶表面形成中间化合物的反应，通常称为双反应置换反应．

蔗糖磷酸化酶的作用与此类似。蔗糖磷酸化酶的底物是蔗糖或葡萄糖-果糖(B- - - - - -X)，以及团体N酶表面有一个化学基团，叫做羧基(COOH)。酶-B中间体是一种糖基羧基化合物，与磷酸盐反应(Y)生成磷酸葡萄糖(B- - - - - -Y)．另一个产品(X)是果糖。

在双置换反应中，酶与底物之间的共价中间体明显影响反应的进行速度。因为这种酶在反应结束时没有改变，所以它的作用是真实的催化剂即使它在酶促过程中被暂时改变。

虽然许多酶形成共价中间体，但这种机制对催化作用不是必需的。一个基板(Y)直接与第二底物(X- - - - - -B)，即所谓的单位移反应。的B在化学反应中转化的部分只参与一个反应，不与酶表面的基团形成键。例如，麦芽糖磷酸化酶直接影响底物的键(B- - - - - -X而且X)，在这种情况下，是麦芽糖(葡萄糖)和磷酸盐，形成产品，葡萄糖（X)和糖基磷酸(B- - - - - -Y)．

在许多酶促反应中，底物和酶之间的共价中间体会出现，各种氨基酸——丝氨酸、半胱氨酸、赖氨酸和谷氨酸有关。

的Michaelis-Menten假说

如果用图形表示酶反应的速度是底物浓度的函数(年代)，在大多数情况下得到的曲线是双曲线。这条曲线的数学表达式如下面的方程所示，是由德国生物化学家Leonor Michaelis和莫德·莱奥诺拉·门腾．在方程中，V_米反应的最大速度是多少K_米叫做米凯利斯常数，

曲线的形状是活性场地概念的逻辑结果;即，曲线在最大速度处变平(V_米)，当酶的所有活性位点都被底物填满时，就会发生这种情况。在高底物浓度时速度接近最大值的事实为中间酶-底物复合物形成的假设提供了支持。在最大速度的一半时，底物浓度在摩尔每公升(米)等于米凯利斯常数，这是一个粗略的测量亲和力酶表面的底物分子。K_米数值通常在10左右⁻⁸到10⁻²米,V_米从10⁵到10⁹每一分子酶每秒生成的产物分子数。的值V_米当用每摩尔酶每分钟生成的产物的摩尔数表示时，称为周转数。分子的结合抑制或激活蛋白质表面通常导致相似类型。

酶比人造酶更有效催化剂在相同的条件下工作。因为许多具有不同特异性的酶发生在a细胞，足够的空间只存在少数酶分子催化一个特定的反应。因此，每种酶都必须非常高效。一个酶分子过氧化氢酶例如，可以产生10¹²分子氧气每秒。酶活性部位的催化基团起作用⁶到10⁹倍比做更有效类似的非酶促反应中的基团。

原因之伟大效率还没有完全了解。这部分是由于底物和催化基团在活性位点的精确定位，从而增加了反应原子之间碰撞的概率。此外，环境在活性位点可能有利于反应，也就是说，酸性基团和碱性基团可能在那里更有效地相互作用，或者在底物分子中可能诱导一些应变，使它们的键更容易断裂，或者反应底物在酶表面的取向可能是最佳的。为解释酶的高催化效率而提出的理论虽然合理，但仍有待证明。